Caracterización estructural y funcional de la proteína citotóxica ledodina, una proteína atípica inactivadora de ribosomas del hongo shiitake ( Lentinula edodes )

Hemos purificado ledodina, una proteína citotóxica de 22-kDa del hongo shiitake (Lentinula edodes) que consiste en una cadena de 197 aminoácidos. La ledodina poseía actividad N-glicosilasa en el bucle sarcina-ricina del ARNr 28S de mamíferos e inhibía la síntesis proteica. Sin embargo, no era activa contra los ribosomas de insectos, hongos y bacterias. Los estudios in vitro e in silico sugieren que la ledodina presenta un mecanismo catalítico similar al de las glicosilasas de ADN y las proteínas inactivadoras de ribosomas vegetales. Sin embargo, la secuencia y la estructura de la ledodina no estaban relacionadas con ninguna proteína de función conocida, aunque se encontraron secuencias homólogas de la ledodina en el genoma de varias especies de hongos, algunas comestibles, pertenecientes a distintos órdenes de la clase Agaricomycetes. Por tanto, la ledodina podría ser la primera de una nueva familia de enzimas ampliamente distribuidas entre esta clase de basidiomicetos. El interés de estas proteínas radica tanto en el hecho de que pueden ser un agente tóxico de algunos hongos comestibles como en su aplicación en medicina y biotecnología.